Lactate déshydrogénase (LDH)

Définition – physiologie
La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme de la glycolyse. Elle catalyse la transformation du lactate en pyruvate. La LDH est très largement distribuée dans de nombreux tissus (muscles squelettiques, foie, coeur, érythrocytes …). L’électrophorèse permet la mise en évidence cinq isoenzymes (voir ISO LDH).

Intérêt clinique – Interprétation des résultats Désordres hématologiques :
• La plus forte augmentation de la LDH s’observe au cours des anémies pernicieuses et mégaloblastiques.
Dans ces cas, le retour à la normalité de la LDH constitue un indice sensible de l’efficacité du traitement.
• On note une augmentation de LDH au cours des poussées aiguës d’une anémie hémolytique.
Les formes chroniques ne s’accompagnent en général pas de variations marquées de LDH.

Cancers :
• De nombreuses néoplasies s’accompagnent d’une majoration de LDH.

Pathologie cardiovasculaire :
• Infarctus du myocarde :
L’augmentation de LDH se manifeste 8 à 10 h après l’installation des signes cliniques.
Les valeurs sont maximales 3 à 5 jours plus tard. Le retour à la normale s’effectue en général dans les 10 à 15 jours. Les valeurs pathologiques de la LDH persistent plus longtemps que celles de la CPK ou de la GOT.
• Augmentation en cas d’embolie pulmonaire.
• Valeur normale dans l’angine de poitrine.

Pathologie hépatobiliaire :
L’augmentation est nette dans l’hépatite toxique aiguë et l’hépatite obstructive. Elle reste modérée dans l’hépatite virale et la mononucléose infectieuse.

Certaines myopathies peuvent s’accompagner d’une augmentation de la LDH : dystrophie musculaire, polymyosite, traumatisme musculaire.

Remarque :
Etant donné la large distribution de l’enzyme dans les différents tissus, l’interprétation des variations de la LDH est facilitée lorsqu’est réalisée conjointement la séparation électrophorétique de ses isoenzymes.